醫學生物
指的是等電點。
等電點是一個分子或者表面不帶電荷時的pH值。是針對帶電荷的物質而言，不只限於兩性電解質如氨基酸和蛋白質。當然，蛋白質是兩性電解質，其等電點和它所含的酸性氨基酸和鹼性氨基酸的數量比例有關。
各種蛋白質因氨基酸殘基組成不同，等電點也不一樣。當溶 液在某一特定pH值的條件下，蛋白質所帶 正電荷與負電荷恰好相等（總凈電荷為零） 時，在電場中既不向陽極移動，也不向陰極 移動。因此利用電泳的方法可以確定蛋白質的等電點，也可以將不同帶電性質和不同大 小、形狀的蛋白質分子進行分離純化。
(1)醫學生物擴展閱讀
以蛋白質等電點為例，其特性如下：
蛋白質在溶液中有兩性電離現象。假設某一溶液中含有一種蛋白質。當pI=pH時該蛋白質極性基團解離的正負離子數相等，凈電荷為0，此時的該溶液的是pH值是該蛋白質的pI值。某一蛋白質的pI大小是特定的，與該蛋白質結構有關，而與環境pH無關。
在某一pH溶液中當pH>pI時該蛋白質帶負電荷，反之pH<pI時該蛋白質帶正電荷，pH=pI時該蛋白質不帶電荷。人體內pH=7.4；而體內大部分蛋白質的 pI<6； 所以人體內大部分蛋白質帶負電荷。
⑵ 生物學和醫學有什麼關系
關系如下：
1，生物學是現代醫學的重要基礎理論基礎醫學各科，如解剖學、回組織胚胎學、生物化學答、生理學、寄生蟲學、微生物學、免疫學、葯理學、病理解剖學及病理生理學等，都是以細胞為研究基礎，以生物學為理論指導。
2，生物學與醫學的關系非常密切，它是現代醫學的重要基礎理論，它的理論與實踐將大力促進基礎醫學和臨床醫學的深入發展。因此，研究現代醫學就必須學習與掌握生物學的基本理論、基本知識和實驗。
(2)醫學生物擴展閱讀：
生物學實驗技術用於醫學研究，已引起醫學工作者的普遍重視。近廿年來，在細胞生物學和分子生物學基礎上發展起來的生物技術物工程，其中的細胞工程就是利用細胞生物學的技術和方法，按照預定的設計，改變或創造細胞的遺傳物質，可能對癌症、遺傳病進行診治。
現已發現不少疾病的發生都與生物膜的特異變化相關。再如，缺血性心臟病和腦血管病可能是由於動脈內皮細胞的變化而引起的動脈粥樣硬化所致。對這些疾病的認識，就必須從細胞生物學入手，深入探索動脈內皮細胞的結構和功能變化。由此可見，生物學在現代醫學教育中佔有重要地位。
⑶ 醫學生物學基礎教案怎麼寫
網路
一分鍾了解生物醫學00:46
生物醫學
學科
本詞條是多義詞，共3個義項
生物醫學是綜合醫學、生命科學和生物學的理論和方法而發展起來的前沿交叉學科，基本任務是運用生物學及工程技術手段研究和解決生命科學，特別是醫學中的有關問題。
生物醫學是生物醫學信息、醫學影像技術、基因晶元、納米技術、新材料等技術的學術研究和創新的基地，隨著社會-心理-生物醫學模式的提出、系統生物學的發展，形成了現代系統生物醫學，是與21世紀生物技術科業的形成和發展密切相關領域，是關繫到提高醫療診斷水平和人類自身健康的重要工程領域。
中文名
生物醫學
外文名
biomedicine
基本問題
運用生物工程技術手段研究
主要手段
電子信息技術結合醫學臨床
快速
導航
研究內容生物醫學就業生物醫學工程生物醫學文獻
生物醫學概念
生物醫學是生物醫學信息、醫學影像技術、基因晶元、納米技術、新材料等技術的學術研究和創新的基地，隨著社會-心理-生物醫學模式的提出、系統生物學的發展，形成了現代系統生物醫學，是與21世紀生物技術科業的形成和發展密切相關領域，是關繫到提高醫療診斷水平和人類自身健康的重要工程領域。
研究內容
·醫葯微生物學 - 分離致病微生物，以用於鑒別和挑選敏感抗生素治療。適用於對髓膜炎、食物中毒及軍團病等疾病的診治。
生物醫學細胞
·生物醫葯－研究疫苗、糖類、酯類、蛋白質、酶、多肽、核酸和轉基因產品等對生物體，特別是對人體疾病的預防及治療作用。由於生物醫葯毒副作用很小，大多情況下可以達到對疾病治療的目的，必將成為醫學領域的新興學科和熱門專業。
·臨床應用化學 -通過分析血液及其他生物物質，協助診斷像糖尿病等疾病。通過進行毒物學研究，測試腎臟和肝功能，並協助進行療程監測。
·輸血技術-生物醫學家是醫院血庫及輸血服務的運作中介，負責為救治病人進行輸血及血漿分鎦的准備工作，並確保捐血者和輸血者的血型不會相互排斥。
⑷ 醫學生物技術有什麼好處
人們以現代生命科學為基礎，結合其他基礎科學的科學原理，採用先進的科學技術手段，按照預先的設計改造生物體或加工生物原料，為人類生產出所需產品或達到某種目的的技術。
醫學生物技術是包括基因、病毒、基因法、病毒法、胞培養、疫苗生產、異種移植、工程、葯物遞送、生物感等的研究和利用的生物工程手段。利用醫學生物技術能夠大大提高人類的醫療水平。
海洋
⑸ 生物學和醫學有什麼區別嗎
一、二者的含義不同，
1、生物學是研究生物(包括植物、動物和微生物)的結構、功能、發生和發展規律的科學，是自然科學的一個部分，目的在於闡明和控制生命活動，改造自然，為農業、工業和醫學等實踐服務。
2、醫學，是通過科學或技術的手段處理生命的各種疾病或病變的一種學科，促進病患恢復健康的一種專業。它是生物學的應用學科，分基礎醫學、臨床醫學。
二、二者的學科分類不同，
1、生物學的分類主要分為形態學、生理學、遺傳學、胚胎學、生態學、生物物理學、生物數學以及分子生物學等。
2、醫學可分為現代醫學和傳統醫學等多種醫學體系，不同地區和民族都有相應的一些醫學體系，宗旨和目的不相同。研究領域大方向包括基礎醫學、臨床醫學、法醫學、檢驗醫學、預防醫學、保健醫學、康復醫學等。
三、二者的研究內容不同，
1、生物學的研究內容包括研究生物的結構、生理行為和生物起源、進化與遺傳發育等，經歷實驗生物科學、分子生物學和系統生物科學等發展時期。
2、醫學的研究內容在於應用基礎醫學的理論不斷完善和實踐的驗證，例如生化、生理、微生物學、解剖、病理學、葯理學、統計學、流行病學，中醫學及中醫技能等，來治療疾病與促進健康。
參考資料來源：網路-生物學
參考資料來源：網路-醫學
⑹ 生物科學與生物醫學專業有何區別
一、專業不同
1、生物科學專業
生物科學（又稱生命科學）專業包括了生物科學和生物技術兩個專業方向，這些專業學科主要培養學生學習生物科學技術方面的基本理論、基本知識，學生將受到應用基礎研究和技術開發方面的科學思維和科學實驗訓練，進而具有較好的科學素養及初步的教學、研究、開發與管理的基本能力。
2、生物醫學專業
生物醫學工程學科是以解決醫學中的有關問題，保障人類健康，為疾病的預防、診斷、治療和康復服務的一門學科。是一門具有高度綜合的交叉學科，這是它最大的特點。
二、主幹課程不同
1、生物科學專業
動物生物學、植物生物學、微生物學、生物化學、細胞生物學、遺傳學、發育生物學、神經生物學、分子生物學、生態學等。
2、生物醫學專業
《高等數學》、《普通物理學》、《模擬電子技術》、《脈沖數字電子技術》、《醫用感測器》、《數字信號處理》、《微機原理及應用》、《醫學圖像處理》、《醫用儀器原理》、《醫學影像儀器》、《檢驗分析儀器》、《臨床工程學》、《正常人體形態學》、《生物化學》、《生理學》、《診斷學》、《內科學》、《外科學》等。
三、知識技能不同
1、生物科學專業
1）掌握數學、物理、化學等方面的基本理論和基本知識。
2）掌握動物生物學、植物生物學、微生物學、生物化學、細胞生物學、遺傳學、發育生物學、神經生物學、分子生物學、生態學等方面的基本理論、基本知識和基本實驗技能。
3）了解相近專業的一般原理和知識。
4）了解國家科技政策、知識產權等有關政策和法規。
5）了解生物科學的理論前沿、應用前景和最新發展動態。
6）掌握資料查詢、文獻檢索及運用現代信息技術獲取相關信息的基本方法；具有一定的實驗設計，創造實驗條件，歸納、整理、分析實驗結果，撰寫論文，參與學術交流的能力。
2、生物醫學專業
1）掌握電子技術的基本原理及設計方法。
2）掌握信號檢測和信號處理及分析的基本理論。
3）具有生物醫學的基礎知識。
4）具有微處理器和計算機應用能力。
5）具有生物醫學工程研究與開發的初步能力。
6）具有一定人文社會科學基礎知識。
7）了解生物醫學工程的發展動態。
8）掌握文獻檢索、資料查詢的基本方法。
⑺ 醫學生物技術是干什麼的
醫學生物技術是一種培養具備生命科學的基本理論和較系統的生物技術的基本理論、基本知識、基本技能，能在科研機構或高等學校從事科學研究或教學工作的技術專業。
本專業培養具備生命科學的基本理論和較系統的生物技術的基本理論、基本知識、基本技能，能在科研機構或高等學校從事科學研究或教學工作。
能在工業、醫葯、食品、農、林、牧、漁、環保、園林等行業的企業、事業和行政管理部門從事與生物技術有關的應用研究、技術開發、生產管理和行政管理等工作的高級專門人才。
(7)醫學生物擴展閱讀
培養要求：
1、掌握數學、物理、化學等方面的基本理論和基本知識；
2、掌握基礎生物學、生物化學、分子生物學、微生物學、基因工程、發酵工程及細胞工程等方面的基本理論、基本知識和基本實驗技能，以及生物技術及其產品開發的基本原理和基本方法
3、了解相近專業的一般原理和知識；
4、熟悉國家生物技術產業政策、知識產權及生物工程安全條例等有關政策和法規；
5、了解生物技術的理論前沿、應用前景和最新發展動態，以及生物技術產業發展狀況。
⑻ 名詞解釋醫學生物化學
氨基酸（amino acid）：是含有一個鹼性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在α-碳上。
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。
等電點（pI,isoelectric point）：使分子處於兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）的pH值。
茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。
肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的醯氨鍵。
肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。
蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。
層析（chromatography）:按照在移動相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。
離子交換層析（ion-exchange column）使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱
透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。
凝膠過濾層析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。
親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。
高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。
凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。
SDS-聚丙烯醯氨凝膠電泳（SDS-PAGE）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯醯氨凝膠電泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。
等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯醯氨凝膠製造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。
雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS-PAGE的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然後再進行SDS-PAGE（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。
Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然後從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，餘下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。
同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。
第二章 蛋白質的空間結構
構形（configuration）:有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。
構象（conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。
肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參於肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，醯氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。
蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的。
蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處於它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。
蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。
α-螺旋（α-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的醯胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.
β-折疊（β-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈的另一個醯氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。
β-轉角（β-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的醯氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。
超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。
結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。
纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶於水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，並為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。
球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶於水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。
角蛋白（keratin）:由處於α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶於水的起著保護或結構作用蛋白質。
膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。
疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。
伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物並協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。
二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。
范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。
蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。