化學磷酸化

Ⅰ 化學里氧化磷酸化的名詞解釋

一、氧化磷酸化的概念和偶聯部位
1.概念：氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）是指在生物氧化中伴隨著ATP生成的作用。有代謝物連接的磷酸化和呼吸鏈連接的磷酸化兩種類型。即ATP生成方式有兩種。一種是代謝物脫氫後，分子內部能量重新分布，使無機磷酸酯化先形成一個高能中間代謝物，促使ADP變成ATP。這稱為底物水平磷酸化。如3-磷酸甘油醛氧化生成1，3-二磷酸甘油酸，再降解為3-磷酸甘油酸。另一種是在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯ATP的生成。生物體內95%的ATP來自這種方式。
2.偶聯部位：根據實驗測定氧的消耗量與ATP的生成數之間的關系以及計算氧化還原反應中ΔGO』和電極電位差ΔE的關系可以證明。
P/O比值是指代謝物氧化時每消耗1摩爾氧原子所消耗的無機磷原子的摩爾數，即合成ATP的摩爾數。實驗表明， NADH在呼吸鏈被氧化為水時的P/O值約等於3，即生成3分子ATP；FADH2氧化的P/O值約等於2，即生成2分子ATP。
氧-還電勢沿呼吸鏈的變化是每一步自由能變化的量度。根據ΔGO』= - nFΔE O』(n是電子傳遞數,F是法拉第常數)，從NADH到Q段電位差約0.36V，從Q到Cytc為0.21V，從aa3到分子氧為0.53V，計算出相應的ΔGO』分別為69.5、40.5、102.3kJ/mol。於是普遍認為下述3個部位就是電子傳遞鏈中產生ATP的部位。
NADH→NADH脫氫酶→‖Q → 細胞色素bc1復合體→‖Cytc →aa3→‖O2

Ⅱ 生物化學什麼是電子傳遞系磷酸化

生物氧化過程中各物質氧化脫下的氫，由還原性輔酶的氫在線粒體內膜上經一系列遞電子體(或遞氫體)形成的連鎖鏈，逐步傳送到氧分子而生成水。所釋放出的能量用於ADP磷酸化生成ATP。氧化是放能反應，而ADP生成ATP是吸能反應，這兩個過程同時進行，即氧化磷酸化。

Ⅲ 簡述化學滲透學說解釋氧化磷酸化機理的基本要點

氧化磷酸化作用(Oxidative Phosphorylation)是細胞中重要的生化過程，是細胞呼吸的最終代謝途徑。該過程位於糖酵解和三羧酸循環之後，是產生「能量通貨」ATP的主要步驟。

氧化磷酸化過程可看作電子傳遞過程中偶聯ADP磷酸化，生成ATP。 氧化磷酸化發生在原核生物的細胞膜，或者真核生物的線粒體內膜上。過程由兩部分組成：電子傳遞鏈和ATP合酶。前者氧化由糖酵解和三羧酸循環產生的NADH+H+和FADH2，同時將質子泵出細胞膜或線粒體內膜，產生質子梯度；後者，也稱為復合體V,利用質子梯度導致的質子內流將ADP和磷酸合成為ATP，從而將氫載體氧化產生的能量以ATP的形式保存。

Ⅳ 什麼是磷酸化

磷酸化就是通過磷酸轉移酶在底物上加上一個磷酸基團。
在生物方面：
磷酸化（英語：Phosphorylation）或稱磷酸化作用，是指在蛋白質或其他類型分子上，加入一個磷酸（PO4）基團，也可定義成「將一個磷酸基團導入一個有機分子」。此作用在生物化學中佔有重要地位。

蛋白質磷酸化可發生在許多種類的氨基酸（蛋白質的主要單位）上，其中以絲氨酸為多，接著是蘇氨酸。而酪氨酸則相對較少磷酸化的發生，不過由於經過磷酸化之後的酪氨酸較容易利用抗體來純化，因此酪氨酸的磷酸化作用位置也較廣為了解。

除了蛋白質以外，部分核苷酸，如三磷酸腺苷（ATP）或三磷酸鳥苷（GTP）的形成，也是經由二磷酸腺苷和二磷酸鳥苷的磷酸化而來，此過程稱為氧化磷酸化。另外在許多糖類的生化反應中（如糖解作用），也有一些步驟存在氧化磷酸化作用。

Ⅳ 磷酸化

磷酸化是將磷酸基團加在中間代謝產物上或加在蛋白質（protein）上的過程。
磷酸基團的添加或除去（去磷酸化）對許多反應起著生物「開/關」作用。磷酸基團的添加或除去能使酶（enzyme）活化或失活，控制諸如細胞分裂這樣的過程。 添加磷酸基團的酶稱為激酶（kinases）；除去磷酸基團的酶稱為磷酸酶。
磷酸化就是通過磷酸轉移酶在底物上加上一個磷酸基團。

Ⅵ 什麼是底物水平磷酸化和氧化磷酸化

底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）：物質在生物氧化過程中，常生成一些含有高能鍵的化合物，而這些化合物可直接偶聯ATP或GTP的合成，這種產生ATP等高能分子的方式稱為底物水平磷酸化。
底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）：是指物質在脫氫或脫水過程中，產生高能代謝物並直接將高能代謝物中能量轉移到ADP(GDP)生成ATP(GTP)的過程。
指在分解代謝過程中，底物因脫氫、脫水等作用而使能量在分子內部重新分布，形成高能磷酸化合物，然後將高能磷酸基團轉移到ADP形成ATP的過程。例如在糖的分解代謝過程
底物水平磷酸化
中，甘油醛-3-磷酸脫氫並磷酸化生成甘油酸-1，3-二磷酸，在分子中形成一個高能磷酸基團，在酶的催化下，甘油酸-1，3-二磷酸可將高能磷酸基團轉給ADP，生成甘油酸-3-磷酸與ATP。
氧化磷酸化，生物化學過程，在真核細胞的線粒體或細菌中，是物質在體內氧化時釋放的能量供給ADP與無機磷合成ATP的偶聯反應。

Ⅶ 生化中磷酸化與去磷酸化一般作用

生物體內部有一種酶，叫做蛋白激酶，它們的作用就是對目的蛋白的特定位點進行磷酸化。磷酸化本身只有一個作用，就是在氨基酸殘基上（常為絲氨酸）共價連接一個磷酸集團。引入磷酸集團之後，目的蛋白的分子構象發生變化，造成酶活力的缺失或者獲得。
與磷酸化和去磷酸化最為密切相關的，就是細胞內的信號級聯放大系統。簡單來說，就是細胞針對外界各種信號（物理或者化學）在體內引發一系列指數級的催化反應（多為磷酸化），導致核內特定基因的表達，成功完成對外界信號的應激性。當這種應激完成之後，再經由去磷酸化去除這些蛋白的活力，使細胞恢復到正常狀態。

Ⅷ 蛋白質磷酸化的定義是什麼

蛋白質的磷酸化反應是指通過酶促反應把磷酸基團從一個化合物轉移到另一個化合物上的過程,是生物體內存在的一種普遍的調節方式，在細胞信號的傳遞過程中佔有極其重要的地位。

已經發現在人體內有多達2000個左右的蛋白質激酶和1000個左右的蛋白質磷酸酶基因。蛋白質的磷酸化是指由蛋白質激酶催化的把ATP或GTP上γ位的磷酸基轉移到底物蛋白質氨基酸殘基上的過程，其逆轉過程是由蛋白質磷酸酶催化的，稱為蛋白質脫磷酸化。

蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一,其磷酸化和去磷酸化這一可逆過程,受蛋白激酶和磷酸酶的協同作用控制.酶蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下,由ATP提供磷酸基及能量完成的,而去磷酸化則是由磷蛋白磷酸酶催化的水解反應.在哺乳動物細胞生命周期中,大約有1/3的蛋白質發生過磷酸化修飾;在脊椎動物基因組中,有5％的基因編碼的蛋白質是參與磷酸化和去磷酸化過程的蛋白激酶和磷酸(酯)酶[1].真核細胞的蛋白質磷酸化位點主要發生在絲氨酸(Ser)、蘇氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)殘基側鏈的羥基上,不同的蛋白激酶可識別和修飾不同蛋白質的不同位點,生物體內能被磷酸化修飾的蛋白質組成磷酸化蛋白質組(phos-phoproteome),磷酸化蛋白質組將是蛋白質翻譯後修飾的研究熱點.

Ⅸ 請舉例磷酸化和脫磷酸化! 簡單一點的即可, 要化學方程式：-）

在糖酵解中出現過~
(C6H10O5)n (糖原)+ATP--->C6H11O5OPO3H2(6-磷酸葡萄糖)+ADP
C3H3O2OPO3H2(磷酸烯醇式丙酮酸)+ADP--->C3H4O3(烯醇式丙酮酸)+ATP
其實卡爾文循環.三羧酸循環中都有--可以看看生物化學書

Ⅹ 蛋白質磷酸化和去磷酸化有什麼意義

磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化(由磷酸酶催化)是控制細胞周期的關鍵。它們都被用來控制調控途徑自身活性和執行調控途徑決定的底物活性。細胞周期調控途徑由一系列激酶和磷酸酶組成，它們通過將途徑的下一個底物磷酸化和去磷酸化而對外來信號和檢驗點做出反應。途徑最終顯示的是通過控制M 期激酶(或S 期激酶)的磷酸化狀態決定其活性。

M 期激酶的激活引發M 期的開始，它的失活是離開M 期必須的。這表明M 期激酶調控的活動是可轉換的：細胞重新組織形成有絲分裂紡錘體要求底物磷酸化，返回到細胞間期狀態要求同一底物去磷酸化。

M 期激酶作用的靶位是什麼？細胞主要的重新組織發生在有絲分裂中，MPF 誘導有絲分裂的能力說明，M 期激酶直接或間接地引發這些活動。我們在後面討論結構的重新組織，現在要探討M 期激酶對多種蛋白質底物的作用是直接的還是間接的。對其作用有兩種假設的模型:

它可能是磷酸化靶蛋白質的「主調控因子」，靶蛋白輪流作用調控其它必須的功能，一個典型的級聯反應。

它可能是一個「工作室」，直接磷酸化執行調控功能或是周期中細胞重新組織所必須的決定性底物。

被M 期激酶磷酸化的底物唯一共有的性質是都存在一對Ser-Pro 序列，位於鹼性殘基的側面(最常見的是Ser-Pro-X-Lys 形式)。潛在的底物依賴於體內M 期激酶准備磷酸化底物的能力，這些底物包括H1 組蛋白(可能是染色體凝集的需要)、核纖層蛋白質(可能是核膜溶解的需要)、核仁素(Nucleolin，阻斷核糖體合成)和其它結構性酶活性。這些證據的力度不同，取決於在體內某種循環方式中哪個底物被磷酸化，以及M 期激酶是否是實際激活酶。然而，從多種底物中，M 期激酶似乎直接作用於那些有絲分裂中細胞結構改變涉及的多種蛋白質。

確定一個潛在底物在細胞周期中是Cdc2 的有效靶點的標準是什麼呢？在體內相同的位點應被Cdc2 磷酸化，當Cdc2 被激活時，它就被磷酸化。體內Cdc2 被周期性磷酸化。理想情況下，體內Cdc2 激酶活性的突變可能阻止磷酸化，但目前僅在酵母中是這樣。要做出這樣的結論，磷酸化在細胞周期中是一個明顯的活動，蛋白質的一些功能必須被磷酸基團的存在改變。這可以通過標記的磷酸化氨基酸的突變鑒定沒有磷酸化是否阻止有絲分裂的功能。

Cdc2 激酶研究較多的底物是H1 組蛋白(組成染色質主要蛋白質的五種組蛋白質之一，見第19 章)。早就知道H1 在細胞周期中被磷酸化，在S 期加上兩個磷酸基團，有絲分裂時再加上4 個磷酸基團。細胞主要的H1 激酶活性由M 期激酶提供。

細胞周期中磷酸化H1 的目的是一個值得思索的問題，因為沒有直接表明它對染色質結構有影響。可能與M 期染色體凝集相關，可能為復制(可能需要解旋)或復制後的結果(為有絲分裂的開始做准備)做准備，這些假設是合理的，但在S 期這些修飾發生的時間尚缺乏了解。然而，H1 組蛋白的確是Cdc2 發動的激酶的很好底物，因此H1 激酶活性已成為檢測體內激酶活性的常用方法。例如，這種檢測對釀酒酵母很適用，通過檢測H1 激酶活性評估M 期激酶的周期活性，盡管實際上這種酵母通常不含H1 組蛋白。